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Caractérisation de la dihydropyrimidinase (I.C. 3.5.2.2) chez des souches bactériennes anaérobies

Alain Lapointe
Jean-Pierre Youse
André Morin
Danielle Leblanc
AL

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Alain Lapointe

Résumé du colloque

La production d'acides aminés via des étapes enzymatiques à partir de précurseurs dihydropyrimidines telles les hydantoïnes 5-monosubstituées constitue une alternative intéressante aux procédés classiques (fermentation). Les enzymes de type dihydropyrimidinase (I.B.C. 3.5.2.2) catalysent l'hydrolyse stéréospécifique de dérivés dihydropyrimidique pour donner le N-carbamyl aminoacide chiral correspondant; lequel peut être chimiquement ou enzymatiquement converti en acide aminé. Ces enzymes peuvent avoir une activité analogue sur les hydantoïnes. Au niveau microbien, elles sont surtout détectées chez les bactéries aérobies (Pseudomonas, Arthrobacter). Pour la première fois, une caractérisation partielle i.e. activité et stabilité aux températures et pHs, cinétique enzymatique et courbe de production de la dihydropyrimidinase a été réalisée pour deux bactéries anaérobies (Peptostreptococcus sp.).

Contexte

Section :
Biotechnologie
news icon Thème du colloque :
Biotechnologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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