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Caractérisation de l'activité de carboxyméthylation des protéines dans le cortex rénal

Dominique Boivin
Richard Beliveau
DB

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Dominique Boivin

Résumé du colloque

Les carboxyle méthyltransférases (CMT) catalysent la réaction de transfert d'un groupement méthyl provenant du S-adénosyl-L-méthionine sur des résidus carboxyl d'une grande variété de protéines. On retrouve deux types de carboxyméthylation chez les eucaryotes: sur résidu L-isospartate (CMT de classe II) et sur résidu S-farnésyl-L-cystéine situé en position C-terminale (CMT de classe III). Afin de discriminer ces deux activités dans des fractions subcellulaires du cortex rénal (cytosol, membranes à brosse en brosses (MBB) et membranes basolatérales (MBL)) nous avons utilisé deux peptides synthétiques très spécifiques à chacune des classes de CMT. Les peptides Thr-Ser-IsoAsp-Tyr-Ser-Tyr-Lys-Tyr (substrat pour classe II) et S-farnésyl-Leu-Ala-Arg-Tyr-Lys-Cys (substrat pour classe III) ont été incubés en présence de S-adénosyl-L-[méthyl-3H] méthionine et des différentes fractions subcellulaires. Le substrat de la CMT de classe II est méthylé en présence de chacune des fractions ainsi que par la CMT purifiée de la MBB. Le substrat de classe III est méthylé par la fraction cytosolique ainsi que par les MBL mais non par les MBB ni par la CMT purifiée de cette membrane. Cette résultats indiquent la présence de plus d'un système de carboxyméthylation des protéines dans le rein.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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