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Caractérisation de l'activité de deux enzymes chez la crevette Pandalus Borealis

Claude Rouleau
Emilien Pelletier
Jocelyne Pellerin-Massicotte
CR

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Claude Rouleau

Résumé du colloque

L'étude de la toxicité du mercure à des doses sous-léthales et de son possible antagonisme avec le sélénium est rendue difficile par l'absence de moyens de quantification et de reconnaissance des effets sous-léthaux. C'est dans ce but qu'ont été caractérisées deux enzymes chez Pandalus borealis, soit l'enzyme malique et la glutamate déshydrogénase. La caractérisation s'est faite à partir de la fraction soluble d'un homogénat de muscle abdominal. L'enzyme malique, dans le sens de la décarboxylation du malate, a une activité optimum à pH 8.0 et à des concentrations respectives de malate et de Mn2+ de 5 et 2 mM/L. La glutamate déshydrogénase a un optimum de 7,8 dans le sens de l'hydrogénation réductrice du 2-cétoglutarate en présence de NADH et un optimum de 8,2 dans le sens de l'oxydation du glutamate en présence d'ADP. La caractérisation de ces enzymes permettra d'évaluer leur potentiel comme indicateur de la toxicité sous-léthale du mercure chez Pandalus borealis ainsi que l'établissement de l'existence ou non d'un antagonisme sélénium-mercure chez cette espèce.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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