Colloque

Caractérisation de l'activité des kinanases plasmatiques par HPLC

Denise Hubredau

Jean Barabé

Membre a labase

Denise Hubredau

Résumé du colloque

Des essais biologiques ont démontré que la bradykinine (BK) est rapidement dégradée par le plasma. Les enzymes responsables de ce métabolisme sont: 1) la kininase II qui forme le des-Phe8-Arg9-BK et 2) la kininase I qui génère le des-Arg9-BK. Ce dernier peptide serait pris en charge, ensuite, par une carboxypeptidase, présumément de type A, pour donner le des-Phe8-Arg9-BK. Nous avons étudié l'activité de ces trois enzymes dans le plasma humain, de rat et de lapin en utilisant des substrats synthétiques: HLL (Hippuryl-L-Lysine) pour la kininase I, HHL (Hippuryl-L-His-L-Leucine) pour la kininase II et HLP (Hippuryl-L-phénylalanine) pour la carboxypeptidase de type "A". Le produit d'hydrolyse pour les trois substrats est à l'aide d'hyppurique que nous avons mesuré par HPLC ("High performance liquid chromatography"). Les différents plasmas hydrolysent ces substrats dans l'ordre suivant: HLL>HHL>P, et les kinases inhibent cette hydrolyse. Ces résultats suggèrent que le plasma est une bonne source de kininase I et contient beaucoup moins de kininase II, sinon, que la kininase II est très peu active, bien que contenue en concentration assez importante. Le résultat le plus surprenant est le faible taux d'hydrolyse du HLP vu la dégradation assez rapide du des-Arg9-BK dans le plasma, ce qui signifie que HLP n'est pas un bon substrat pour cette enzyme responsable de la dégradation de des-Arg9-BK.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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