Colloque

Caractérisation de l'ADNc de la DHEA sulfotransférase humaine dans les surrénales

Isabelle Dufort

Fernand Labrie

Van Luu-The

Membre a labase

Isabelle Dufort

Résumé du colloque

La DHEA sulfotransférase est l'enzyme qui catalyse le transfert d'un groupement sulfate de la 3'-phosphoadénosine: 5'-phosphosulfate (PAPS) à des hydroxystéroïdes. Récemment, de nombreuses données ont indiqué le rôle essentiel de la sulfation dans la désulfatation dans le contrôle de l'action intracrine des hormones stéroïdiennes et spécialement dans les cancers hormone-sensibles. L'analyse par "Northern blot" montre la présence de deux transcrits de 1.3 et 1.8 Kb dans le foie et les surrénales. En utilisant la sonde de la forme 1.3 Kb de foie humain, nous avons criblé une banque d'ADNc de surrénale humaine et isolé le forme de 1.8 Kb. La comparaison des séquences de ces deux ADNcs indique que la forme de 1.8 Kb ne diffère que celle de 1.3 Kb dans la partie 3' non-codante. Cette différence pourrait jouer un rôle dans la stabilité de l'ARN et serait le résultat de la régulation post-transcriptionnelle. L'insertion de l'ADNc isolé dans le vecteur d'expression pCMV et les transfections dans les cellules de mammifères indiquent l'enzyme exprimée est capable de transformer aussi bien la DHEA que le cholestérol, la prégnénolone, et l'androstérone. La capacité de transformer l'androstérone, un substrat possédant un groupement 3α-hydroxy, en plus des 3β-hydroxystéroïdes indique que la DHEA sulfotransférase humaine qui possède 76% d'homologie avec la sulfotransférase de cobaye, est différente de cette dernière qui elle est spécifique aux 3α-hydroxystéroïdes.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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