Colloque

Caractérisation de l'enzyme métapyrocactéchase de la souche B-206

Sylvie Sanschagrin

Michel Sylvestre

Robert Masse

Membre a labase

Sylvie Sanschagrin

Résumé du colloque

La souche bactérienne B-206 faisant partie du groupe IVE possède la capacité de transformer le 4-chlorobiphényle (4CB) en acide 4-chlorobenzoïque (4CBA). La bactérie possède entre autre, l'enzyme métapyrocactéchase (ou catéchol-2,3-dioxygenase) responsable de la transformation du catéchol en acide 6-hydroxymuconique semialdéhyde, impliquant une fission en méta du noyau catéchol et cette fission peut être mise en évidence spectrophotométriquement. Il a été démontré que l'enzyme se trouve en grande quantité dans les cellules qui ont poussé sur le 4CB plutôt que sur le glucose. L'enzyme est, de plus, très sensible à l'oxygène de l'air et aux agents oxydants en général et nécessite des conditions spéciales (d'anaérobie) pour procéder à l'isolement et la purification. L'enzyme a été purifiée partiellement pour vérifier son action sur certains métabolites intermédiaires de la transformation du 4CB en 4CBA ainsi que sur certains composés de structure similaire tel le dihydroxy-2,3-biphényle, etc.

Contexte

Section :

Microbiologie, virologie et immunologie

Thème du colloque :

Microbiologie, virologie et immunologie

Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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