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Résumé du colloque
L'acquisition de plus amples connaissances sur les propriétés physico-chimiques de l'hémagglutinine du virus de la rubéole s'avère nécessaire à la mise au point de méthodes de purification des sous-unités pour l'élaboration d'un vaccin. La technique d'électrophorèse en deux dimensions a été appliquée afin de caractériser diverses protéines de l'hémagglutinine du virus de la rubéole. Ces dernières, obtenues par dissociation du virus avec le SDS, sont soumises en premier lieu, à une électrophorèse en gradient de pH équilibré (iso-électrofocalisation). L'identification de trois bandes focalisées est faite par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS. Nos résultats préliminaires semblent indiquer que la protéine VP3 (59 K) possède un point isoélectrique voisinage de 9,5 alors qu'une deuxième constituante majeure de l'hémagglutinine VP2 (44,8 K) est localisée aux environs de pH 5,4. L'utilisation de matériel marqué à l'iode 125 permet de raffiner les quantités de virus obtenues après les étapes de purification.
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