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Résumé du colloque
Des travaux antérieurs nous avaient permis de mettre au point une méthode d'obtention d'une préparation riche en polyribosomes (PR) et en protéines électrophorétiquement semblables à celles du cytosquelette (CS), en particulier l'actine, formant un complexe polyribosomes-cytosquelette (CPRCS). Nous avons poursuivi ces travaux en caractérisant l'attachement des PR sur le CS. Cet attachement peut être brisé par exposition des CPRCS à de fortes concentrations de K+, de Na+ et de H+, ce qui désintègre aussi le CS. Cependant, la cytochalasine B, la DNase I ou la colchicine ne parviennent pas à libérer les PR du CPRCS. Des traitements réussissant à dépolymériser les PR ne causent pas non plus de détachement: RNase, EDTA, pyomycine. Un choc hypo ou hyperthermique appliqué in vivo, permettant de libérer la synthèse protéique, cause un transfert des PR de la fraction CPRCS à la fraction non-CS. Ces résultats tendent à démontrer que l'attachement des PR sur le CS se fait probablement durant l'initiation de la synthèse protéique et que le site de liaison est indépendant de l'actine et de la tubuline.
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