Colloque

Caractérisation des enzymes cellulolytiques sécrétées par un champignon thermophile: Thielavia terrestris 255B

Michel Gilbert

Colette Breuil

J.N. Saddler

Membre a labase

Michel Gilbert

Résumé du colloque

La plupart des travaux publiés sur l'hydrolyse enzymatique de la cellulose portent sur des enzymes produites par des champignons mésophiles. Cependant, dans un procédé de bioconversion, il serait avantageux d'utiliser des enzymes thermostables. Nous avons évalué l'activité de cellulases à des températures plus élevées et des risques diminués de contamination durant l'hydrolyse de la cellulose. T. terrestris a produit un système complexe d'enzymes capable de dégrader la cellulose cristalline. Nous avons cultivé T. terrestris sur différents substrats solubles (glucose, cellobiose) et insolubles (cellulose, xylane). Lorsqu'induit par le xylane, nous avons quantifié les enzymes produites en utilisant différents substrats. Nous avons aussi analysé les solutions enzymatiques par électrophorèse en conditions non-dénaturantes et dénaturées afin de déterminer l'activité de bandes observées. Nous avons obtenu une production maximale d'enzymes après 48 heures de croissance sur cellulose cristalline induit en état de phase. Nous avons purifié une exoglucanase qui représente une composante majeure du système cellulolytique de T. terrestris. L'exoglucanase purifiée libère seulement du cellobiose lors de l'hydrolyse de l'Avicel (cellulose microcristalline), ce qui permet de conclure que cette enzyme est une exocellobiohydrolase.

Contexte

Section :

Biotechnologie

Thème du colloque :

Biotechnologie

Hôte : Université Laval

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