Colloque

Caractérisation des enzymes de la membrane de la bordure en brosse intestinale chez l'homme

D. Maestracci

Membre a labase

D. Maestracci

Résumé du colloque

Les bordures en brosse furent fractionnées sur gradient de glycérol. La fraction membranaire fut caractérisée par la haute activité spécifique de la sucrase et par son aspect en microscopie électronique. L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide des membranes solubilisées par Sodium Dodecyl-Sulfate (SDS) permet de les fractionner en 23 polypeptides. Les bandes correspondant à la Maltase-glucoamylase, lactase-phloridzine hydrolase, sucrase-isomaltase, entérokinase, phosphatase alcaline et tréhalase ont été identifiées et caractérisées. Environ 60% des activités enzymatiques sont retrouvées dans le gel. Les peptidases sont inactivées par le SDS à 2%. La solubilisation des membranes par 0.5% de SDS inactive spontanément la leucylnaphtylamidase et réduit la gamma-glutamyltranspeptidase à 10%. L'activité restante diminue ensuite très rapidement. Après traitement des membranes avec 1% de Triton X-100 toutes les activités enzymatiques sont conservées à plus de 70% et retrouvées dans le gel.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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