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Caractérisation des phosphoprotéines reconnues par l'anticorps monoclonal CC-3 au cours du cycle cellulaire

Paola Chabot
Alain Thibodeau
Michel Vincent
PC

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Paola Chabot

Résumé du colloque

Nous avons produit dans notre laboratoire un anticorps monoclonal (CC-3) dont la réactivité varie en fonction des périodes du cycle cellulaire. Dans les cellules en interphase, l'anticorps CC-3 reconnaît une protéine de 255 kD localisée dans le noyau. Cependant, lors de la mitose, l'immunoréactivité s'étend dans le cytoplasme et s'associe à des structures spécifiques telles que les centrosomes, le fuseau mitotique et le corps intermédiaire. L'analyse biochimique de l'activité mitotique a démontré que cette dernière est causée par la présence de plusieurs protéines dont les poids moléculaires varient de 50 à 300 kD. Nous avons observé que la variation de l'immunoréactivité au cours du cycle cellulaire était dépendante de l'état de phosphorylation, puisque la détection de ces protéines par immunoblot est supprimée à la suite d'un traitement à la phosphatase alcaline. Nous poursuivons actuellement la caractérisation biochimique de ces antigènes et étudions à l'aide de marquages métaboliques leur relation en fonction du cycle cellulaire afin de découvrir leurs fonctions biologiques. La conservation de ce patron d'immunoréactivité chez toutes les espèces étudiées (de la drosophile à l'humain) souligne l'importance de ces protéines dans le processus mitotique.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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