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Résumé du colloque
La qualité nutritionnelle d'une protéine alimentaire est fonction de la nature et de la séquence d'hydrolyse de ses produits de digestion (acides aminés libres et peptides). Une hydrolyse in vitro de la caséine, faisant appel à une digestion peptique à pH 1,9, suivie d'une digestion à la pancréatine à pH 7,5 avec dialyse simultanée permet d'identifier clairement ces composés. Les peptides sont séparés par chromatographie Cu-Sephadex pour déterminer la proportion des acides aminés dialysés. Les produits de digestion sont aussi fractionnés par tamisage moléculaire sur une colonne d'agarose condes, après dérivation par un anhydride tri-acétate. Après dérivation (dansyl C1), chacune des fractions est hydrolysée, et les résidus N-terminaux sont identifiés par RP-HPLC (gradient acétonitrile-phosphate 20 mM pH 7,5). La composition en acides aminés de chaque fraction est obtenue dans les mêmes conditions, en effectuant l'hydrolyse des fractions avant leur dérivation. L'identification des acides aminés des produits de digestion, et comparée selon l'absorption différentielle des acides aminés selon leur forme de libération enzymatique, permettrait de prédire la qualité nutritionnelle des protéines.
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