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Résumé du colloque
Certaines études suggèrent que les endothélines (ETs) seraient impliquées dans la pathophysiologie de l'asthme et que le poumon pourrait être un site majeur de modulation des niveaux d'ETs. Les buts de notre étude sont de (1) caractériser l'enzyme de conversion des endothélines (ECE) dans le parenchyme pulmonaire de cobaye et de (2) caractériser les endopeptidases neutres (NEP), responsables de la dégradation des ETs, au niveau du parenchyme de poumon humain et de cobaye. Ces études ont été réalisées dans des bains de trachée. Nos résultats montrent que dans le parenchyme de cobaye, la réponse à la Big ET-1 (10-8 M et 3X10-8 M) est diminuée de 40% en présence de phosphoramidon mais non en présence de thiorphan (10 μM). La réponse induite par l'ET-1 et par l'ET-3 (10-8 M) en présence de phosphoramidon (10 μM) est augmentée de 80% et de 75% respectivement au niveau du parenchyme pulmonaire de cobaye. Dans le parenchyme humain, la réponse maximale à l'ET-1 en présence de phosphoramidon (10 μM) est augmentée de 140% et de 65% pour l'ET-3. Nos résultats suggèrent d'une part que l'ECE et la classe des métalloprotéinases neutres est retrouvée dans le parenchyme de cobaye. D'autre part, l'ET-1 et l'ET-3 sont dégradées au niveau du parenchyme humain et de cobaye par une enzyme sensible au phosphoramidon qui semble être distinctes des NEP classiques.
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