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Résumé du colloque
L'herbicide atrazine est bien connu pour son inhibition du transport d'électrons au niveau du photosystème II. Son site d'action a été localisé sur un polypeptide de 32 kDa (D-1) où s'effectue la réduction de la plastoquinone. Nous avons mis à jour un deuxième site d'inhibition localisé du côté oxydant du photosystème. Nos résultats sont fondés sur l'étude de particules de PSII et ainsi que de thylacoïdes obtenus isolés des trois espèces de plantes : deux susceptibles et une résistante à l'atrazine; soit amarantes, chénopodes et Brassica. Chez les biotypes résistants, l'absence de susceptibilité à l'atrazine ne se remarque pour les deux sites d'inhibition. Nous proposons que ces sites soient localisés sur le même polypeptide intrinsèque D-1. Il apparaît que le mode d'inhibition des triazines devra être redéfini en fonction d'un effet important sur la conformation tridimensionnelle de la protéine de 32 kDa.
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