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Caractérisation d'une activité tyrosine kinase protéique associée aux membranes à bordure en brosse

Lise Tremblay
Richard Beliveau
LT

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Lise Tremblay

Résumé du colloque

Les tyrosines kinases protéiques (TKP) connues sont des kinases induites par des réovirus ou par leurs équivalents cellulaires ainsi que des kinases associées à des récepteurs hormonaux et à des facteurs de croissance. Nous avons démontré la présence d'une activité TKP dans les membranes à bordure en brosse (MBB) des cellules du tubule contourné proximal du néphron. Cette activité a été détectée au moyen d'un substrat non spécifique, le poly[Glu80Na, Tyr20], et d'ATP-32P. Un inhibiteur des phosphatases de phosphoprotéines, le vanadate, cause une augmentation de 50% de l'activité TKP. Une activité optimale est observée à pH 7.0 et à une température de 30°C, en présence de 10 mM MgCl2 et MnCl2. Une constante d'affinité apparente pour l'ATP de 3 µM et un Vmax de 70 pmol/min/mg ont également été déterminés. Le poids moléculaire apparent obtenu par chromatographie sur tamis moléculaire est de 60 kDa. L'activité TKP des MBB semble donc complètement distincte de celles associées aux récepteurs membranaires et les constantes Km sont beaucoup plus élevées. Les résultats obtenus suggèrent la présence dans les MBB d'un système de phosphorylation-déphosphorylation des tyrosines. Les travaux futurs permettront de déterminer la nature et le rôle physiologique de l'activité TKP associée aux MBB.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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