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Résumé du colloque
Nous avons tenté de purifier et d'isoler électrophorétiquement les proélastases à partir d'une poudre acétonique de pancréas de porc. Notre but est de les caractériser quant à leur mobilité électrophorétique relative en gel polyacrylamide, quant à leur spécificité enzymatique et, enfin, quant à leur activation trypsique. Nous avons examiné deux techniques électrophorétiques préparatives (les électrophorèses en gradient de pH et en veine liquide) auxquelles fut soumise la préparation obtenue en fin de purification. Il nous fut possible d'isoler de la sorte au moins deux formes de proélastases: les proélastases A et B. Elles se différencient notablement par l'activité estérasique de leurs formes activées sur l'acétyl-tyrosine-éthyl ester (ATEE). La proélastase A, après activation trypsique, est pratiquement dépourvue de cette activité alors que la proélastase B effectue cette hydrolyse à une vitesse comparable à celle de l'α-chymotrypsine. Quant à l'activité désamidolytique, elle est élevée chez les enzymes actifs issus des deux zymogènes. Nous avons soumis les deux proélastases à l'hydrolyse par la trypsine et caractérisé les formes actives ainsi obtenues.
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