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Caractérisation partielle de la PLA2 des SEB bovins via sa sensibilité à la lumière

Michèle Jacob
Christian Salesse
Philip Weech
MJ

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Michèle Jacob

Résumé du colloque

Dans la rétine de l'œil, les segments externes des bâtonnets (SEB) sont le site de la transduction visuelle. Ils contiennent un empilement de disques où se retrouve la rhodopsine (pigment visuel). La rhodopsine photoactivée se lie à une transducine (T) et l'active. Celle-ci se dissocie en sous-unités Tα et Tγ. Tα stimule une phosphodiestérase GMPc-spécifique (PDE). L'hydrolyse du GMPc par la PDE provoque la fermeture des canaux Na+/Ca2+ de la membrane plasmique et l'hyperpolarisation du bâtonnet. Il a été observé récemment (Jelsema & Axelrod, PNAS 84:3623, 1987) que Tγ active une phospholipase A2 (PLA2). La fonction de cette PLA2 reste inconnue. Afin de mieux définir son rôle, nous avons étudié sa réactivité avec des anticorps anti-PLA2 cytosolique et avec un substrat fluorescent spécifique aux PLA2 de faible poids moléculaire. Nous avons mesuré l'activité PLA2 in vitro sur des vésicules (SUV) et sa spécificité pour les phospholipides et les acides gras des SEB par HPLC et GC.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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