Colloque

Caractérisation structurale de la machinerie cellulaire du transfert du souffre

Mirek Cygler

Membre a labase

Mirek Cygler

Résumé du colloque

La cystéine désulfurase IscS est une enzyme cruciale et hautement conservée qui initie le transfert du soufre des persulfures vers différentes protéines réceptrices impliquées dans l’assemblage des agrégats de Fe-S, la modification des ARNt et la biosynthèse de composés contenant du soufre. Plusieurs protéines interagissant avec IscS, i.e. IscU, une protéine impliquée dans la formation d’agrégats de Fe-S, TusA, le premier membre du complexe de relais du soufre vers l’Uridine « Wooble » de plusieurs ARNt, ThiI, impliquée dans les modifications des ARNt et la biosynthèse de la Thiamine et la RhdA sont des protéines réceptrices de soufre. D’autres protéines comme CyaY/frataxin et IscX lient IscC mais leurs fonctions ne sont pas reliées au transfert du soufre. Je présenterai les structures cristallines de complexes de IscS avec TusA et IscU et une analyse par mutagénèse qui nous a permis de définir l’interface d’interaction entre IscC et plusieurs autres protéines.