Colloque

Caractéristiques distinctes d'un enzyme de conjugaison de l'ubiquitine exprimé dans les spermatides ronds

Simon Wing

Nathalie Bédard

Carlos Morales

Anne Vrielink

Pascal Hingamp

Membre a labase

Simon Wing

Résumé du colloque

La maturation des spermatides coïncide avec une perte importante de protéines cellulaires. Nous avons précèdemment identifié un enzyme de conjugaison de l'ubiquitine, E217k, qui est fortement exprimé dans le testicule, suggérant que le système de protéolyse ubiquitine dépendant est impliqué dans le renouvellement des protéines dans ce tissu. Dans cette voie protéolytique, l'ubiquitine, un peptide de 8 kDa, est lié de façon covalente aux protéines cibles, celles-ci étant ensuite reconnues et dégradées par le protéasome 26S. Le clonage moléculaire de E217k a révélé une famille de cDNAs codant au moins trois isoformes protéiques identiques à 91% dans leur séquence peptidique. Une de ces isoformes présente néanmoins des traits particuliers qui la distinguent des deux autres. Cette isoforme n'est exprimée que dans le testicule, elle est induite durant la puberté, et parmi les cellules de ce tissu, elle n'est exprimée que dans les spermatides ronds, une étape intermédiaire de la spermatogenèse. En outre, cette isoforme possède un pI acide, à la différence des deux autres isoformes qui ont des pI basiques. Le modélisation structurale démontre que deux substitutions d'acides aminés entre les isoformes acides et basiques se situent dans ou autour du site actif de l'enzyme et y introduisent des résidus chargés. En caractérisant ces deux isoformes in vitro, nous avons constaté que l'isoforme acide soutient la conjugaison de l'ubiquitine à un sous-ensemble de protéines testiculaires qui se distingue de celui soutenu par l'isoforme basique. L'existence chez les mammifères de plusieurs isoformes pratiquement identiques de cette enzyme pourrait servir à assurer l'exécution d'une fonction vitale, toutefois nos données indiquent que la présence d'isoformes multiples permet une régulation spécifique et peut dicter la conjugaison de l'ubiquitine à différentes protéines dans la cellule.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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