Colloque

Carboxyméthylation endogène dans la membrane en bordure en brosse du tubule proximal rénal: Identification des substrats

Denis Glingras

Richard Beliveau

Membre a labase

Denis Glingras

Résumé du colloque

La méthylation des chaînes carboxyliques par les carboxyl methyl transferases des protéines (PCMT) est très largement répandue dans le monde vivant. Il n'existe cependant que peu d'informations quant à la nature des substrats endogènes, et en particulier, quant aux aspects physiologiques des réactions de carboxyméthylation. Dans cette optique, nous avons examiné la présence d'une activité endogène PCMT dans les membranes en bordure de brosse (MBB) des cellules tubulaires rénales et identifié certains substrats de cette activité. Les fractions de membranes à pH 6,8 en présence de MU-S adénosyl-L-[3H]méthionine (SAM), en présence d'une suspension de gélatine comme substrat exogène. L'incorporation de la radioactivité est mesurée pour chaque substrat endogène et substrat exogène. La proportion d'activité endogène est de 40%, alors que seule une activité endogène a pu être observée dans la MBB. De plus, la séparation des protéines méthylées par électrophorèse en milieu acide montre la présence de trois protéines (90, 65 et 48 Kd) spécifiques à la fraction MBB. Cette incorporation de méthyle est inhibée par des inhibiteurs connus des methyltransferases. Ces données nous amènent à conclure que la MBB des cellules rénales possède une activité PCMT ainsi que les substrats protéiques de cet enzyme, tous deux présents de façon endogène dans la membrane. Ces résultats devraient s'avérer utiles dans l'investigation future du rôle joué par cette classe d'enzyme.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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