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Résumé du colloque
L'exposition des cellules Schneider de Drosophila à un stress thermique (37°C) ou chimique (arsénite de sodium 50µM), altère les patrons de méthylations post-traductionnelles des histones H3, H2B et H4. Ainsi, la méthylation de l'histone H2B est accrue 3 fois à 37°C et 4 fois par l'arsénite. La séparation des protéines nucléaires par électrophorèse à deux dimensions sur gel AUT/AUC, permet de démontrer l'histone H2B en six variants qui sont méthylés. Ces conditions de stress cellulaires provoquent la chute de synthèse des variants mineurs de l'histone H2B par rapport à la forme majeure. Lors de l'électrophorèse des protéines nucléaires sur gels dénaturants SDS, l'histone H2B comigre avec la protéine 2. Cependant, la séparation électrophorétique à deux dimensions sur gel AUT/SDS de ces protéines, indique que la protéine 2 n'est pas méthylée. Ces modifications dans la méthylation de l'histone H2B couplés à la sous-méthylation des histones H3 et H4 pourraient jouer un rôle dans l'organisation et l'expression de la chromatine au cours de stress cellulaire.
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