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Chromatographie d'affinité de la myosine sur colonnes d'actine F stabilisée à l'aide de la phalloidine

AG

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Andrée Grandmont-Leblanc

Résumé du colloque

Dans la recherche d'une méthode de chromatographie d'affinité destinée aussi bien à étudier certaines propriétés de la myosine qu'à la purifier à partir de tissus non-musculaires, nous avons réussi à immobiliser la F-actine dans des colonnes d'agarose sans modifier chimiquement cette protéine. Les colonnes ainsi obtenues permettent une excellente purification de la myosine et de ses sous-fragments protéolytiques tout en préservant un détail majeur: elles sont peu stables et perdent leur activité et leur actine en 1-2 semaines. L'utilisation du principe actif de l'Amanite phalloïde, la phalloidine, permet une stabilisation spectaculaire des colonnes de F-actine sans changer son affinité envers la myosine. D'autres observations concernant l'effet de la phalloidine sur l'actine seront décrites.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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Titre du colloque :

Biochimie

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