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Ciblage de bactéries anaérobies strictes possédant la dihydropyrimidinase

Alain Lapointe
André Morin
AL

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Alain Lapointe

Résumé du colloque

La dihydropyrimidinase (EC 3.5.2.2) catalyse l'ouverture énantio et régiosélective de l'anneau de la dihydropyrimidine et de plusieurs hydantoïnes monosubstituées en position 5 pour donner le N-carbamyl-amino acide de chiralité correspondante. Cette enzyme, qui n'a pas encore été isolée chez les bactéries anaérobies, offre une voie alternative dans la synthèse enzymatique des acides aminés. Parmi 2800 souches bactériennes anaérobies isolées sur milieux sélectifs pré-réduits, vingt ont démontré une activité dihydropyrimidinasique. Une étude plus exhaustive de ces vingt souches a révélé qu'il s'agissait de bactéries anaérobies strictes et que des cinq souches les plus actives, quatre étaient gram positives et une gram négative.

Contexte

Section :
Biotechnologie
news icon Thème du colloque :
Biotechnologie
host icon Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

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