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Ciblage de l'endopeptidase neutre soluble dans les cellules polarisées "Madin-Darby Canine Kidney"

Denis Corbeil
Philippe Crine
Guy Boileau
Guy Lemay
DC

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Denis Corbeil

Résumé du colloque

L'endopeptidase neutre-24.11 (EC 3.4.24.11) (EPN) est une métallo-endopeptidase transmembranaire présente dans de nombreux tissus. Elle est particulièrement abondante à la surface apicale de la membrane de la bordure en brosse des tubules rénaux proximaux. Elle s'avère donc être un bon marqueur de surface pour étudier le ciblage des protéines membranaires de ce type de cellules polarisées. Afin de déterminer quel domaine de cette enzyme contient l'information nécessaire à son acheminement vers le domaine apical, nous avons reconstitué un modèle cellulaire de ciblage d'une forme soluble de l'EPN (EPNS) dans la ligne cellulaire polarisée "Madin-Darby Canine Kidney" (MDCK) et ce, à l'aide du vecteur d'expression rétroviral. Dans la forme soluble de l'EPN, le peptide signal de la pro-opiomélanocortine (POMC) a été substitué aux domaines cytosolique et transmembranaire de l'EPN. Dans ce travail, nous avons montré que l'enzyme recombinante est principalement sécrétée dans le milieu apical mesurant l'activité enzymatique du milieu apical des cellules MDCK (un "pool" et un cube exprimant l'enzyme soluble) cultivées en monocouche sur filtres perméables. Ces résultats appuient que le signal de transport inclus vers le domaine apical de la membrane plasmique des cellules épithéliales est localisé dans son domaine extracellulaire.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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