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Cinétique asymétrique de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase de placenta humain

Jiu-Zhen Jin
Sheng-Xiang Lin
Fu Yang
Dao-Wei Zhu
Rock Breton
JJ

Membre a labase

Jiu-Zhen Jin

Résumé du colloque

La mesure de cinétique à l’état stationnaire de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase (17β-HSD) par méthode TLC en séparant estradiol et estrone ou par surveillance de NADH Fluorescence a produit des résultats de haute sensibilité. Ce qui démontre, pour la première fois, deux sites distincts de cette enzyme pour le substrat estradiol ou le co-facteur NAD+. Dans chaque cas, 17β-HSD possède deux Km avec plus de 10 fois de différence dans leur valeur tandis que celle de deux Kcat ne diffèrent que de 2 ou 3 fois. Ce comportement asymétrique coïncide avec notre résultat sur la liaison de substrats et cofacteur par le changement en fluorescence. Cette étude physicochimique nous permet d’obtenir une meilleure compréhension sur la régulation de cette enzyme ainsi qu’une meilleure connaissance sur l’interaction de différents ligands (substrats, co-facteurs, produits et inhibiteurs) avec la 17β-HSD.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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