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Cinétique d'association de la mélittine, un peptide hélicoïdal amphiphile, avec les membranes lipidiques

Michel Lafleur
Alain Fournier
Julie Grenier
Iren Constantinescu
ML

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Michel Lafleur

Résumé du colloque

La mélittine est un peptide possédant une structure hélicoïdale avec un caractère amphiphile secondaire, un motif retrouvé fréquemment dans la nature. À cause de cette caractéristique, elle est un peptide modèle très étudié pour mieux comprendre les interactions entre de tels peptides et les membranes biologiques. Récemment, nous avons établi la séquence d'évènements se produisant lors des premières ms de l'adsorption de la mélittine aux membranes. Nous avons examiné les cinétiques du changement d'environnement du tryptophane (en position 19 du peptide), de l'extinction de sa fluorescence par des lipides portant des bromes sur leurs chaînes acyles, et des modifications de structure secondaire. Ces travaux montrent que l'insertion du peptide dans la membrane est antérieure à sa structuration en hélice. Cette séquence d'événements semble indépendante de la composition en lipide de la membrane, bien que la vitesse de ces processus soit sensible aux lipides présents. En parallèle, nous montrons que l'affinité de la mélittine pour les membranes comporte une grande contribution électrostatique. Il est déjà établi que l'affinité de la mélittine est augmentée par la présence de lipides chargés négativement dans les membranes. Nous étendons cette notion en montrant que la réduction de la charge positive portée par la mélittine conduit à une diminution de son affinité pour les membranes.

Contexte

Section :
Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome
news icon Thème du colloque :
Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome
manager icon Responsables :
Stéphane Gagné
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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