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Clonage de l'ADN complémentaire codant pour l'estrogène sulfotransférase de placenta humain

François Bernier
Fernand Labrie
Irma Lopez-Solache
Van Luu-The
FB

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François Bernier

Résumé du colloque

L'estrogène sulfotransférase catalyse la formation de l'estroène-sulfate (E1S) et de l'estradiol-sulfate (E2S). E1S est l'estrogène le plus abondant dans la circulation et sa demi-vie particulièrement longue suggère qu'il pourrait servir comme précurseur de l'estrogène actif (E2) dans les tissus périphériques suite à l'action des sulfatases. Nous avons obtenu une sonde pour l'estrogène sulfotransférase humaine (EST) par amplification par PCR en utilisant des oligonucleotides dérivés de la séquence de l'estrogène sulfotransférase bovine. Cette sonde a été utilisée pour cribler une librairie d'ADNc de placenta humain. Elle a permis d'isoler un clone d'ADNc de 1.3 kb codant l'EST. L'analyse de la séquence de l'ADN prédît une protéine de 295 acides aminés et ayant une masse moléculaire de 34919 Da. L'alignement de la séquence en acides aminés avec les autres sulfotransférases indique que EST présente un % de similitude de 68.68, 68.2 et 65.9 avec respectivement l'EST du boeuf, de la souris et 54% avec la DHEA sulfotransférase humaine (HHEAST). La transfection des vecteurs d'expression encodant EST et DHEAST dans les cellules de hamster indique que EST transforme spécifiquement E1 alors que DHEAST est spécifique au DHEA et à la prégnénolone.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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