Colloque

Clonage et expression du gène de la protéase HIV-1 dans un système procaryote

Benoit Ochetti

Jocelyn Yelle

Jeannot Lettre

Gilles Sauvé

Membre a labase

Benoit Ochetti

Résumé du colloque

La mise au point d'agents anti-HIV efficaces représente une des tâches les plus urgentes de la lutte contre le SIDA. La protéase de HIV représente une des cibles enzymatiques contre laquelle plus de 30 inhibiteurs sont en cours de test pour développer une thérapie antivirale. Une des conditions nécessaires pour poursuivre ce type de recherches est de produire l'enzyme en quantités suffisantes pour tester l'activité des inhibiteurs synthétiques. Ceci peut être réalisé en clonant le gène de la protéase et en l'exprimant dans un système bactérien. Nous décrivons ici le clonage de ce gène dans le vecteur d'expression pET-16b (Novagen) et l'expression de l'enzyme dans les bactéries Escherichia coli BL21(DE3)pLysS. La protéase a été produite sous trois formes: la forme encapsidée dans les virions et se terminant par une proline en position N-terminale, une seconde forme portant deux acides aminés supplémentaires N-terminaux, et une troisième forme portant une séquence supplémentaire N-terminale de 22 acides aminés. L'activité de ces trois enzymes a été comparée par clivage d'un substrat spécifique et analysée par produits de réaction par HPLC et fluorimétrie.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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