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Compartimentation de la phospholipase D2 dans la membrane plasmique et dans l'appareil endosomal de foie de rat : association avec le récepteur de l'EGF

Annie Fiset
Sylvain Bourgoin
Robert Faure
AF

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Annie Fiset

Résumé de la communication

L’activation de la phospholipase phosphatidylcholine spécifique (PLD) est associée à la réponse des récepteurs de surface à activité tyrosine kinase et aux mécanismes de transport intracellulaire. Afin d'étudier la compartimentation de PLD2 dans le foie de rat, nous avons généré un anticorps monospécifique en utilisant un peptide (GANTWPDLDLRDPVCDD) issu d’un motif de séquence non conservé avec la PLD1. L'utilisation d’un excès de peptides synthétisés confirme la spécificité de notre anticorps. PLD2 est présente dans les fractions hautement purifiées de membranes plasmiques et de Golgi/Endosomes (Li, Lh, Gi, Gh) isolées de foie de rats. L’injection intraveineuse d’une dose d’EGF (1mg/100g p.c) provoque l'activation de la tyrosine kinase intrinsèque du récepteur de l'EGF (REGF) et son internalisation rapide dans les endosomes. Dans les membranes plasmiques une diminution des niveaux de PLD2 d’environ 50 à 75 %, par rapport aux contrôles non stimulés est observée 5 à 15 minutes post-injection. Des études d’immunoprécipitation démontrent que la PLD2 est associée REGF et que la quantité de PLD2 augmente en fonction du nombre de récepteurs accumulés dans l’appareil endosomal. Dans ces conditions, la tyrosine phosphorylation de PLD2 n'est pas augmentée. Ces résultats suggèrent un rôle important de PLD2 dans les mécanismes de signalisation des récepteurs à activité tyrosine kinase et/ou dans le transport vésiculaire.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université de Montréal

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Thème du communication :

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