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Conception rationnelle d'un inhibiteur de la cathepsine B

Robert Ménard
Barbara Our-Salin
Henry Khouri
Paule Lachance
Céline Plouffe
Andrew C. Storer
RM

Membre a labase

Robert Ménard

Résumé du colloque

Il a souvent été suggéré que les cathepsines seraient impliquées dans plusieurs états pathologiques tels la dystrophie musculaire et diverses formes de maladies cardiaques. Pour cette raison, la conception d'inhibiteurs qui contrôleraient leur action est d'un grand intérêt pour l'industrie pharmaceutique. Les cathepsines possèdent un niveau élevé d'homologie structurale et mécanique avec la papaïne, une protéase à cystéine dont le gène a été synthétisé et exprimé à l'Institut. À l'aide d'un triple mutant de la papaïne conçu pour reproduire la spécificité de la cathepsine B, nous avons pu démontrer que le résidu arginine est dû à la présence d'un acide glutamique au fond de la cavité hydrophobique de la cathepsine B. Un analogue d'un inhibiteur naturel (E-64) contenant la chaîne latérale de l'arginine a par la suite été synthétisé et ce dernier produit de l'interaction. Les résultats des tests d'inhibition de ces analogues sont présentés.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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