Colloque

Conformation des protéines de gluten du blé: comparaison entre état fonctionnel en solution par spectroscopie infrarouge

Sacha Bonefanti

Michel Pézolet

Françoise Dousseau

Yves Popineau

Membre a labase

Sacha Bonefanti

Résumé du colloque

La conformation des protéines de gluten du blé dans leur état fonctionnel de solide hydraté (état pâteux) a été étudiée pour la première fois en utilisant la spectroscopie infrarouge par réflexion totale atténuée. La bande amide I des protéines de gluten fonctionnelles nous révèle qu'on y détecte la présence de coudes-β et d'hélices-α; ces protéines contiennent une quantité importante de feuillets-β intra et intermoléculaires. La solubilisation de ces protéines entraîne une diminution importante de feuillets-β accompagnée d'une augmentation de structure en coudes-β et en hélices-α. De plus, les structures en hélices-α semblent plus dénaturées en solution qu'à l'état fonctionnel. En complément, les spectres de ω- et γ-gliadines, qui sont des types de prolamines, différant par la séquence des acides aminés et la conformation, confirment les résultats obtenus sur le système protéique à l'état fonctionnel.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université de Montréal

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