Colloque

Conformation du muranyl dipeptide et d'un analogue par RMN du ¹H et modélisation moléculaire

Yvan Boulanger

Stephen Hanessian

Enrico Purisima

Membre a labase

Yvan Boulanger

Résumé du colloque

Les structures du N-acétyl-L-alanyl-D-isoglutamine (MDP) et d'un analogue dont la mobilité est restreinte par un groupe proline (MAP) ont été étudiées par RMN du ¹H à une et deux dimensions. Utilisant des angles dièdres et distances interprotons obtenues par RMN comme contraintes, une recherche exhaustive des conformations optimales de ces deux glycopeptides a été effectuée par informatique (SYBYL). Les conformations de basse énergie de MDP et MAP ont pu être classées par groupes. La formation d'un repliement β avec une interaction entre le carbonyle du N-acétyle et l'amine du L-alanyl était présente dans toutes les conformations obtenues pour les deux glycopeptides. La conformation de plus basse énergie ne forme pas un deuxième repliement dans le MDP mais constitue un bon modèle dans le MAP. Il existe un équilibre entre les différentes conformations de basse énergie.

Contexte

Section :

Résonance magnétique nucléaire : une technique aux multiples applications

Thème du colloque :

Résonance magnétique nucléaire : une technique aux multiples applications

Hôte : Université de Montréal

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