Colloque

Conformation du récepteur pour le ferrichrome de Escherichia coli K-12

Gilles Carmet

James W. Coulton

Richard Jean

Membre a labase

Gilles Carmet

Résumé du colloque

Le récepteur pour le ferrichrome (protéine FhuA) de la membrane externe de Escherichia coli est aussi le récepteur pour les bactériophages T1, T5, ϕ80 et UC-1, pour la colicine M, et pour l'albomycine. La séquence du gène codant pour cette protéine a été déterminée et montre un polypeptide de 747 acides aminés, incluant une séquence signal de 33 acides aminés qui précède la protéine mature d'un poids moléculaire de 78,992. Pour identifier les domaines de cette protéine qui traversent la membrane, la séquence des acides aminés a été analysée en utilisant trois programmes d'ordinateur: (i) prédictions de structure secondaire selon Chou-Fasman; (ii) profil d'hydropathie de Kyte et Doolittle; (iii) prédictions de régions traversant la membrane de Paul et Rosenbusch. Ces trois analyses suggèrent que la protéine FhuA peut traverser la membrane jusqu'à 29 fois. Certains de ces segments sont hydrophobes et pourraient être en contact avec l'environnement lipidique de la membrane. D'autres régions sont hydrophiles et pourraient former un pore transmembranaire.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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