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Contenu peptidique du complexe de l'antenne chez Rhodospirillum rubrum

R. Picorel
G. Belanger
G. Gingras
RP

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R. Picorel

Résumé du colloque

L'antenne de Rs. rubrum est organisée en complexes protéine-pigment, qui avaient été isolés à partir des membranes photosynthétiques (chromatophores). Les complexes purifiés présentent un spectre d'absorption comparable à celui des chromatophores. Cette similitude indique l'absence de dénaturation pendant la purification. L'analyse électrophorétique sur polyacrylamide-SDS, montre la présence de deux polypeptides de masse moléculaire différente, entre 8 et 12 Kdaltons (des théories courantes présentent l'antenne de Rs. rubrum comme étant constituée d'un seul polypeptide). Le réactif de Schiff acide périodique colore fortement la bande de masse moléculaire plus élevée. Cela laisse entrevoir l'existence d'au moins une glycoprotéine dans le complexe. Des expériences en cours, telles que l'analyse en acides aminés, l'isoélectrofocalisation et l'immunodiffusion sur agar, ont pour but de vérifier que la différence entre les deux polypeptides se situe au niveau de la structure primaire.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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