Colloque

Contribution à l'étude de l'α-L-fucosidase de la muqueuse antrale du Chien

Mounir I Boutros

Debbie Schacter

Harry S Himel

D. N. Lilborn-Edna Rd

Membre a labase

Mounir I Boutros

Résumé du colloque

Durant nos études précédentes, on a déterminé la nature lysosomale des hydrolases acides dans le tractus digestif du Chien. Par contre, à cause de la très basse activité de l'α-Galactosidase, nous avons trouvé 16 fois une activité plus élevée, et encore plus élevée l'α-L-Fucosidase. Cet enzyme représente une activité totale plus grande dans l'intestin grêle que dans l'antrum comparativement aux autres enzymes, avec une activité 6.0. L'enzyme fut purifiée à partir de la fraction "N" obtenue par centrifugation différentielle de cellules et fut stabilisée en une forme active et stable en utilisant l'α-L-Fucose, l'EDTA, le FeCl3, et NH4Cl. L'enzyme est inhibée par le CuSO4, le ZnCl2, et le CaCl2. L'activité plus grande de cette enzyme est impliquée dans la rupture des liaisons glycosidiques terminales des glycoprotéines et des glycolipides.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Moncton

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