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Résumé du colloque
L'excitation des membranes photosynthétiques par la lumière induit une multitude de changements qui permettent sa transition à un état dit "excité". Nous avons déjà rapporté (BRC (1979), 88 (3), 797-803) que la phosphorylation de polypeptides des thylakoïdes semblait un nouveau phénomène relié à cette activation des membranes. Ces présentations détaillent des évidences de l'implication de la phosphorylation protéique dans l'activation photosynthétique. L'activité de l'hydroxylase du tryptophane est augmentée de 32% dans la fraction protéique, par le DCMU et l'ammonium oxalate et l'utilisation de l'ATP-32P expose encore plus l'augmentation de la photophosphorylation de l'ATP, dans notre étude. Nous avons observé, lors des expériences précédentes, que ces changements se manifestent dans le patron des phosphorylations. Les études ont été faites en lumière et en obscurité avec 112 mM de NH4Cl, agent qui favorise la décomposition de l'ATP exposée aux membranes de chloroplastes. L'importance de ces deux substrats et la phosphorylation des protéines III et IV, jouent un rôle dans l'activation membranaire photosynthétique.
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