Colloque

Coopérativité négative de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase humaine

Jiu-Zhen Jin

Sheng-Xiang Lin

Membre a labase

Jiu-Zhen Jin

Résumé du colloque

La 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase joue un rôle essentiel dans la synthèse d'œstrogènes. Elle possède une structure dimérique, formée de deux chaînes polypeptides identiques dont la formule est α2. La cinétique à l'état stationnaire de la 17β-HSD est étudiée pour différentes méthodes. Cela a mis en évidence pour la première fois, deux sites distincts de cette enzyme pour la liaison du substrat. Les valeurs de ces deux sites varient plus que 10 fois tandis que les valeurs de Vmax restent constantes. La 17β-HSD se comporte normalement avec un comportement non conforme à la fonction de Michaelis. Les données cinétiques traitées par la formule de Hill montrent une coopérativité négative. En effet, l'enzyme graduée donne un coefficient de Hill, n=0.6±0.05. Ce résultat montre que la 17β-HSD est une enzyme allostérique. L'explication physiologique possible serait que : à une concentration faible en substrat (estradiol ou estrone), la 17β-HSD paraît présenter une affinité apparente plus forte alors que cette affinité diminue en présence de haute concentration d'un même substrat. Cette coopérativité négative peut contribuer à la régulation de divers stéroïdes actifs ainsi qu'à la connaissance de la relation structure-fonction de cette enzyme.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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