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Corrélation entre l'activation de la phospholipase D (PLD) et la translocation de la protéine kinase C (PKC) et de l'ARF

Martin G. Houle
Sylvain G. Bourgoin
Paul H. Naccache
MG

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Martin G. Houle

Résumé du colloque

La PLD hydrolyse la phosphatidylcholine en acide phosphatidique et en choline. Il y a peu de données à l'heure actuelle concernant la régulation de cette enzyme. Récemment, l'ARF, une petite protéine G, a été impliqué dans l'activation de la PLD. Le dosage de l'activité PLD dans les membranes de cellules HL-60 traitées avec des agonistes tels que le peptide chimiotactique fMet-Leu-Phe (fMLP) ou des esters de phorbol démontre un potentiel d'activation indépendant du GTPγS. La potentialisation induite par le fMLP ou les esters de phorbol se fait conjointement avec une translocation des enzymes cPLD, soit la PKC α et la PKC β ainsi que l'ARF tel que démontré par Western blot avec des anticorps anti-PKC et anti-ARF sur des membranes provenant de cellules traitées avec ces agonistes. Nous avons observé qu'un inhibiteur spécifique de la PKC, le RO 31-8220, inhibait à 80% la réponse aux esters de phorbol dans les cellules intactes. Cependant, une préincubation des cellules HL-60 avec cet inhibiteur ne prévient pas la translocation des isoenzymes de la PKC et de l'ARF à la membrane ni l'augmentation de l'activité PLD membranaire dépendante du GTPγS observée en réponse aux esters de phorbol. Nos résultats suggèrent que des effets médiés par une activité de PKC sont, du moins en partie, médiés par une petite protéine G, l'ARF. L'activité kinase de la PKC ne semble pas être impliquée dans la translocation de l'ARF ni dans la potentialisation de la réponse aux GTPγS dans les membranes.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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