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Corrélation entre les spectres FTIR de gels protéiques et la mesure de la force des gels par Instron

Ali Reza Rejaei
A.A. Ismail
F.R. Van de Voort
H. Ramaswamy
AR

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Ali Reza Rejaei

Résumé du colloque

Les protéines globulaires sont des ingrédients importants dans la formulation de plusieurs aliments. On les utilise pour leur valeur nutritive et leurs multiples propriétés fonctionnelles dont la gélification. Les protéines forment un gel par polymérisation en une matrice tridimensionnelle. Les propriétés rhéologiques du solide viscoélastique obtenu sont mesurées avec un appareil Instron. Dans le présent projet, les gels sont obtenus par chauffage de solutions d’albumine de sérum bovin (ASB) et d’ovalbumine dans du D2O sous différentes conditions (pH, force ionique, concentration des protéines, durée de chauffage et température), et la force des gels est mesurée par un test de compression (Universal Testing Machine LRX). Les spectres infra-rouge transformés de Fourier (FTIR) des mêmes échantillons de gel sont enregistrés pour observer les changements de la structure protéique au niveau moléculaire. Des rapprochements entre la force des gels et le profil de la bande amide I des spectres FTIR sont examinés par régression des moindres carrés partiels. Les liaisons bêta-feuillet intermoleculaires déterminent une augmentation pendant la formation du gel dépend des liaisons intramoléculaires de type bêta-feuillet et alpha-hélice. Dans le cas de l’ASB, la force de gel maximale est de 3.7 N. L’addition de sel a peu d’effet sur la force du gel mais une augmentation de la dose de protéines, de la durée de chauffage et de la température augmentent la force du gel.

Contexte

Section :
Nutrition et technologie alimentaire
news icon Thème du colloque :
Nutrition et technologie alimentaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

Nutrition et technologie alimentaire
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Thème du colloque :

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