Colloque

Cristallisation bi-dimensionnelle de protéines à l'interface air/eau

Christian Salesse

Helmut Kingsufer

Membre a labase

Christian Salesse

Résumé du colloque

La liaison spécifique entre une protéine et son ligand a été mise à profit pour provoquer la cristallisation bidimensionnelle de protéines à l'interface air-eau. Le premier système utilisé implique la grande affinité de liaison entre la streptavidine et la biotine. Des lipides biotinylés ont été synthétisés et étalés à l'interface air-eau. La protéine streptavidine a ensuite été injectée sous cette monocouche de lipides. Suite à leur liaison spécifique, le complexe streptavidine-lipide biotinylé diffuse alors dans le plan de la monocouche et cristallise en deux dimensions. Les conditions de cristallisation ont été optimisées en observant la formation de ces cristaux de protéines par microscopie de fluorescence. Suite à leur transfert sur une grille à microscope électronique, il a été possible de déterminer la structure de la protéine par diffraction des électrons avec une résolution de 15. La même méthodologie a ensuite été utilisée pour former des domaines bi-dimensionnels de systèmes protéines/ligands suivants: anticorps monoclonal anticétyl/lipide fluorescéine et phospholipase A2/acide gras. La cristallinité de ces domaines de protéines fait présentement l'objet d'études par diffraction des électrons.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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