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Résumé du colloque
Nous avons démontré que la neuraminidase du virus influenza stimule l'activité des cellules NK et des macrophages qui constituent la première ligne de défense contre l'infection par le virus grippal. Les oligosaccharides de la neuraminidase, une glycoprotéine, pourraient être impliqués dans cette stimulation des réponses immunes non spécifiques. Le but du projet consiste à éliminer ces oligosaccharides sans modifier la partie polypeptidique. Pour les expériences utilisées, un conjugué lactine-peroxydase permet de confirmer la déglycosylation. L'approche enzymatique par l'utilisation de glycosidase F cause une réduction du poids moléculaire de la neuraminidase tandis qu'une approche chimique par l'acide trifluoroacétique est avancée pour l'étude de la déglycosylation en culture. Aucune des deux méthodes ne rendent suffisant à cause d'une addition de l'enzyme glycosidase F au produit. L'hydrolyse par l'acide trifluoroacétique pourrait être utilisée pour étudier les fonctions de la glycoprotéine. Cependant, ces méthodes ne modifient pas la partie polypeptidique. La déglycosylation est complète mais maintient toujours la protéine. Nous avons donc démontré que les fonctions de la neuraminidase sont maintenues exclusivement à la chaîne polypeptidique.
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