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Démonstration de l'identité des deux sous-unités de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase

Sheng-Xiang Lin
Fu Yang
Dao-Wei Zhu
Jiu-Zhen Jin
Rock Breton
SL

Membre a labase

Sheng-Xiang Lin

Résumé du colloque

La 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase (17β-HSD) est responsable de la conversion des stéroïdes surrénaliens en androgènes et estrogènes qui stimulent le cancer de la prostate et le cancer du sein. La compréhension des mécanismes de catalyse et de régulation ainsi que le rôle de la 17β-HSD dans le métabolisme hormonal est crucial pour au blocage de cette enzyme. L'enzyme (placenta humain) est rapidement purifiée à homogénéité en utilisant les techniques de PFLC. Les poids moléculaires apparents de cette enzyme dénaturée et native sont respectivement de 34 KDa mesuré par électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) en présence de SDS et de 68 KDa tel que déterminé par filtration sur gel (colonne Superose-12). Ces résultats indiquent une dimérisation de la 17β-HSD. De plus, l'activité de la 17β-HSD de 68 KDa, séparée par PAGE dans des conditions non dénaturantes, a directement été démontrée par couplage de la réaction enzymatique à une réaction colorimétrique. Des résultats similaires ont été obtenus sur les 17β-HSD exprimés dans des cellules HeLa ou surproduit dans des cellules d'insectes infectées avec un baculovirus recombinant. Ces enzymes sont composées d'un dimère donnant dont une sous-unité de 34 KDa, la 17β-HSD est donc constituée de deux sous-unités identiques. Cette identité est confirmée par la séquence de la terminale unique (Ala-Arg-Thr-Val-Val-Iso) de la 17β-HSD purifiée du placenta.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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