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Des applications de la technique de chromatographie d'affinité aux enzymes sécrétées par la Myxobactérie 495

M. Shaw
D.R. Whitaker
MS

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M. Shaw

Résumé du colloque

Une étude de l'application des principes de la chromatographie d'affinité à l'isolement de deux enzymes sécrétées par la Myxobactérie 495 sera présentée. Ces deux enzymes, "la protéase α-lytique" et "la protéase δ", font partie de la classification des enzymes "enzymes à sérine active" (comme la chymotrypsine, la thrombine et l'acétylcholinestérase). Une comparaison sera faite entre les cinétiques d'inhibition de la protéase α-lytique et celles de son homologue paracétiaque, l'élastase. Le développement d'un système de chromatographie d'affinité pour l'isolement de la protéase δ, homologue bactérien de la trypsine, sera décrit.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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