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Résumé du colloque
A partir de l'hydrolysat par pronase-P de la K-Caseiine, une fraction de glycopeptides est isolée qui contient 70-80% d'hydrate de carbone. Après pyridination de cette fraction, environ la moitié de ses résidüs aminoacyles se retrouve sous forme de dérivés DN Pyr, parmi lesquels on identifie celui de tous ses acides aminés, la thréonine exceptée. Il est suggéré que la partie peptidique de ces glycopeptides est composée en moyenne de deux résidus aminoacyles, et que la thréonine, lorsqu'elle y figure, y occupe la position C-terminale ou quasi C-Terminale.
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