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Désactivation d'une phosphatase alcaline purifiée

Ludovic Ouellet
André Lebrun
LO

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Ludovic Ouellet

Résumé du colloque

Une étude cinétique de la désactivation d'une phosphatase alcaline intestinale de veau a été faite à deux températures, 55.6 et 58.2°C. La réaction est du premier ordre par rapport au temps. La constante cinétique de la réaction varie avec le pH, suivant une courbe en cloche inversée avec un minimum à pH 6.7. Un cours plateau dans cette courbe suggère qu'un groupe ionisable ayant un pK d'environ 8.7 joue un rôle dans la stabilité de cette enzyme.

Contexte

Section :
Chimie physique
news icon Thème du colloque :
Chimie physique
manager icon Responsables :
W. Forst Ls.-P. Blanchard
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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