Colloque

Désamination de la sérotonine par une enzyme autre que la monoamine oxydase de type A, chez le chat

Michel Johnson

Andrée G. Roberge

Membre a labase

Michel Johnson

Résumé du colloque

La désamination in vitro de la sérotonine, de la β-phényléthylamine et de la tyramine a été mesurée dans le foie et le cerveau du chat à l'aide d'une méthode radioisotopique et d'une méthode d'extraction sur des colonnes échangeuses d'ions. L'addition de semicarbazide (1 mM), un inhibiteur des amines oxydases autres que la MAO, amène une inhibition partielle de la désamination de la sérotonine dans un homogénat de foie et de cerveau alors que la présence de KCN (10 mM) n'inhibe partiellement la désamination qu'au cerveau. L'inhibition complète de la désamination de la sérotonine par le clorgyline (10^-5M), un inhibiteur de la MAO de type A, est atteinte lorsque le milieu contenant l'homogénat de cerveau est préalablement pré-incubé 30 min en présence de semicarbazide. Il a aussi été observé que l'addition de flavine adénosine dinucléotide, phosphate-5' pyridoxal ou de Cu n'a pas activé la désamination de la sérotonine. La désamination de la β-phényléthylamine a été inhibée 56% par la semicarbazide au niveau du foie, et 12% par le KCN dans le cerveau. La désamination de la tyramine n'a pas été affectée par ces deux traitements. Ces résultats laissent croire que la désamination de la sérotonine peut s'effectuer par un enzyme, autre que la MAO, présent dans un homogénat de tête et cerveau.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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