Colloque

Détermination de la structure tertiaire de l'ANF par spectroscopie RMN

Yves Theriault

Yvan Boulanger

Membre a labase

Yves Theriault

Résumé du colloque

La structure du polypeptide ANF dont la séquence est 101R-S-S-S-G-S-L-G-C-F-G-G-R-110R-D-R-I-61H-I-A-G-S-S-L-120G-C-N-S-F-I-129R-Y est déterminée par RMN du 1H à deux dimensions. La première étape consiste à assigner spécifiquement les fréquences de résonance pour tous les protons du macromolécule. Par l'étude des spectres 2D COSY et J-resolved, nous avons ainsi assigné les fréquences de résonance d'environ 95% des 131 protons non échangeables du polypeptide. Chacune de ces résonances est identifiée et leur résidu d'appartenance (ex: CHa de 1 ou de 4) pour chacun des protons assignés, par l'établissement des systèmes de spin caractéristiques de chacun de ces résidus (COSY) et par l'étude des constantes de couplage (J-resolved). La seconde étape consiste à établir un réseau de proximités interspatiales entre les protons rapprochés de 5 ou moins par l'étude de l'effet nucléaire Overhauser. A cette fin, des spectres NOESY ont été réalisés et les résultats structuraux obtenus seront présentés.

Contexte

Section :

Chimie physique

Thème du colloque :

Chimie physique

Hôte : Université de Montréal

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