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Détermination par RMN des solides de la structure d'un peptide relié à la maladie d'Alzheimer

Michèle Auger
Richard Spencer
Kurt Halverson
Ann McDermott
Peter Lansbury Jr.
Robert Griffin
MA

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Michèle Auger

Résumé du colloque

La technique de résonance rotationnelle (R2) en RMN des solides permet de mesurer des distances homonucléaires jusqu'à 6. Nous présentons ici la première application de la technique de R2 pour l'étude de la structure d'un peptide dérivé de la portion C00h terminale de la protéine amyloïde β/A4 présente dans les plaques extracellulaires du cerveau des victimes de la maladie d'Alzheimer. La protéine et le peptide sont insolubles et non cristallins et ne peuvent donc pas être étudiés par les méthodes traditionnelles de détermination de structure comme la RMN en solution ou la diffraction des rayons X. Nous avons déterminé des contraintes de distances carbon marqué dans le peptide et les résultats montrent qu'une structure particulière, impliquant probablement une liaison amide, est présente dans le peptide agrégé. Les contraintes de distances déterminées par la technique de R2 ont été utilisées avec des calculs de dynamique moléculaire pour déterminer la structure détaillée du peptide.

Contexte

Section :
Résonance magnétique nucléaire : une technique aux multiples applications
news icon Thème du colloque :
Résonance magnétique nucléaire : une technique aux multiples applications
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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