Colloque

Détermination simultanée des activités de l'enzyme bifonctionnel formyl-tétrahydrofolate déshydrogénase-hydrolase

Éthel M. Rius-Orlandi

Robert E. Mackenzie

ÉM

Membre a labase

Éthel M. Rius-Orlandi

Résumé du colloque

La formyltétrahydrofolate déshydrogénase catalyse la conversion de l'acide 10-formyl-tétrahydrofolique en tétrahydrofolate et dioxyde de carbone, avec la réduction du NADP. Cette réaction constitue la voie principale pour se défaire de l'excédent des unités à un seul carbone. L'hydrolase, activée dont le rôle physiologique n'est pas très bien élucidé, produit du formate au lieu du bioxyde de carbone. Pour mieux comprendre son rôle, il faudrait savoir si les deux activités sont simultanées ou si l'hydrolase constitue une réaction non-spécifique liée au site actif de la déshydrogénase. Nous avons développé une méthode pour déterminer la quantité de formate dans une solution contenant également du tétrahydrofolate. Ceci nous a permis d'établir que les deux activités ont lieu simultanément, alors les formes biologiquement actives du tétrahydrofolate et de ses dérivés polyglutaminques. Les résultats des études d'inhibition avec une série de dérivés de pterinylpolyglutamates démontrent un comportement similaire pour les deux activités. Ainsi, la distribution de l'enzyme entre les compartiments ne semble pas être contrôlée spécifiquement par la longueur de la chaîne polyglutaminée de tétrahydrofolate.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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