Colloque

Dissection moléculaire de la protéine sigma3 de réovirus

Taoufik Mabrouk

Qiong Wang

Carole Danis

Guy Lemay

Membre a labase

Taoufik Mabrouk

Résumé du colloque

La protéine sigma3 de réovirus joue plusieurs rôles dans le cycle de multiplication du virus. Nous avons tenté d'identifier certains acides aminés impliqués dans les différentes propriétés de sigma3 en procédant à une "dissection moléculaire" de celle-ci. Le gène cloné, mutagénié par sigma3, a donc été soumis à la mutagénèse dirigée et sous-cloné dans un vecteur plasmidique permettant l'expression transitoire suite à l'introduction dans les cellules COS. Les protéines exprimées ont ensuite été détectées par immunoprécipitation et immunobuvardage. Ces expériences ont permis de démontrer que la région N-terminale de sigma3 était impliquée dans l'assemblage du virus et dans l'activité de synthèse protéique, apparemment due à leur affinité pour l'ARN bicaténaire. Une séquence de type "doigt à zinc" située dans la région amino-terminale de la protéine n'est pas impliquée dans l'attachement à l'ARN mais semble être requise pour la stabilité de sigma3. La région amino-terminale de la protéine est aussi impliquée dans l'interaction avec la protéine mu1. Cette interaction produit un complexe stable et permet le clivage de mu1 en mu1C bien qu'un effet direct de sigma3 dans ce clivage reste à démontrer. L'interaction de ces diverses protéines mutantes étaient caractérisées par des expériences nous permettant de mieux définir la compréhension du rôle et des mécanismes d'action de sigma3.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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